Λειτουργίες αλλοστερικών ενζύμων, δομή και κινητική

Το αλλοστερικά ένζυμα Είναι οργανικές χημικές ουσίες που αποτελούνται από μια δομή τεσσάρων μορίων, επομένως λέγεται ότι η δομή της είναι τεταρτοταγής.

Συνοψίζοντας, τα αλλοστερικά ένζυμα έχουν περισσότερες από μία πολυπεπτιδικές αλυσίδες και περιέχουν μονάδες στις οποίες διεξάγεται η κατάλυση. Αυτά, με τη σειρά τους, έχουν επίσης τη θέση δραστηριότητας, δηλαδή χημική ανταλλαγή, και για το λόγο αυτό εκτελούν αναγνώριση του υποστρώματος.

Με άλλα λόγια, οι αλλοστερικά ένζυμα που χαρακτηρίζεται από το ότι έχει περισσότερες από δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες, των οποίων οι υπομονάδες έχουν διαφορετικές ιδιότητες: ένα ισοστερές, η οποία είναι η ίδια η δραστική θέση, και μία αλλοστερική όπου εκτελείται ρύθμιση ένζυμο.

Το τελευταίο δεν έχει δραστικότητα κατάλυσης, αλλά μπορεί να συνδεθεί με ένα μόριο διαμόρφωσης που μπορεί να δράσει ως ερέθισμα ή εμπόδιο στην πραγματοποίηση της δραστηριότητας των ενζύμων.

Σύντομη εισαγωγή στα αλλοστερικά ένζυμα

Τα αλλοστερικά ένζυμα έχουν το σημαντικό καθήκον να διευκολύνουν την πέψη. Όπως διεισδύσει τον πυρήνα των μορίων, αυτά τα ένζυμα έχουν την εξουσία να παρεμβαίνει στο μεταβολισμό του οργανισμού, έτσι ώστε να έχουν τη δύναμη να απορροφήσει και εκκρίνουν το ως βιοχημική ανάγκες που προκύπτουν.

Για να γίνει αυτό εφικτό, είναι απαραίτητο τα αλλοστερικά ένζυμα να μετακινούν τους μηχανισμούς με τους οποίους διεξάγεται η ρυθμιστική διαδικασία.

Αυτά τα ένζυμα έχουν ταξινομηθεί σε δύο τρόπους: Κ και V. Και στις δύο κοινώς παρατηρηθεί ότι η καμπύλη κορεσμού δεν είναι τυπικά η υπερβολή, αλλά ακανόνιστου σχήματος που μιμείται το ελληνικό αλφάβητο Sigma.

Αυτό φυσικά σημαίνει ότι η κινητική και η δομή είναι με κανένα τρόπο ίσο με τα ένζυμα michaelianas πολύ λιγότερο η μη αλλοστερική ως υπόστρωμα του προκαλεί σημαντικές διακυμάνσεις και διαφορές στο ποσοστό των ενζύμων αντίδρασης.

Η δομή και η κινητική των αλλοστερικών ενζύμων συνδέονται άμεσα με αλληλεπιδράσεις συνεργασίας, συγκεκριμένα εκείνες που δεν είναι ομοιοπολικές.

Αυτή η υπόθεση σχετικά με την παραδοχή όπου η καμπύλη σιγμοειδής, η οποία τραβιέται κατά την τοποθέτηση η συγκέντρωση του υποστρώματος, σχετίζεται με δομικές αλλαγές που συμβαίνουν με ένζυμα.

Ωστόσο, αυτή η συσχέτιση δεν είναι πάντα απόλυτη και προσφέρεται για ασάφειες στις οποίες παραλείπονται ορισμένες ιδιαιτερότητες στο σύστημα αυτό.

Λειτουργία

Σε παγκόσμιο επίπεδο, τα αλλοστερικά ένζυμα αναφέρονται ως μόρια οργανικής προέλευσης, στα οποία μπορούν να επηρεάσουν τους βιοχημικούς δεσμούς μεταξύ πρωτεϊνών και ενζύμων.

Η δράση αυτών των αλλοστερικών ενζύμων αναπτύσσεται μέσω μιας διήθησης στον μοριακό πυρήνα, έτσι ώστε μέσα στον οργανισμό να είναι υπεύθυνη για την πεπτική καταλυτική. Χάρη σε αυτό, αναπτύσσονται διάφορες διαδικασίες που σχετίζονται με τον γαστρεντερικό σωλήνα, ειδικά στη διαχείριση του μεταβολισμού.

Ως εκ τούτου, η πρωταρχική λειτουργία των αλλοστερικών ενζύμων είναι η φροντίδα της διευκόλυνσης της πέψης στο σώμα. Αυτό συμβαίνει επειδή η διαδικασία των συνδέσεων με τις οποίες υποβάλλονται επιτρέπει να ευνοηθεί η αφομοίωση των θρεπτικών συστατικών καθώς και η εξάλειψη των αποβλήτων στη δομή του οργανισμού..

Επομένως, η κατάλυση του πεπτικού συστήματος αναπτύσσεται συνεχώς σε ένα ισορροπημένο περιβάλλον στο οποίο κάθε διαμορφωτής έχει μια συγκεκριμένη αλλοστερική θέση.

Επιπλέον, τα αλλοστερικά ένζυμα είναι, από μεταβολική άποψη, εκείνα που επιτυγχάνουν ότι η ενζυματική δραστηριότητα ελέγχεται μέσω διακυμάνσεων που γίνονται αντιληπτές στο επίπεδο στρώματος.

Όσο μικρότερες είναι οι αλλαγές που έγιναν στη συγκέντρωση αυτού του υποστρώματος, τόσο μεγαλύτερες είναι οι μεταβολές που θα υποστεί η δραστικότητα των ενζύμων και αντίστροφα.

Από την άλλη πλευρά, οι τιμές των αλλοστερικών ενζύμων Κ μπορούν να αυξηθούν με ελάχιστη δόση ρυθμιστή αναστολής.

Μπορεί να είναι ότι στην απόδοσή τους, αλλοστερικά ένζυμα παραμένουν αναστέλλεται στο τέλος της μεταβολικής διαδικασίας, κάτι που συμβαίνει σε ορισμένα συστήματα πολλαπλού (έχουν πολλούς τύπους ενζύμων), ακόμα περισσότερο σε περίπτωση υπέρβασης των κυττάρων ικανότητες.

Όταν συμβεί αυτό, τα αλλοστερικά ένζυμα εξασφαλίζουν ότι η καταλυτική δραστικότητα μειώνεται. διαφορετικά, το υπόστρωμα προκαλεί την ενεργοποίηση της ενζυματικής δραστηριότητας αντί της ρύθμισής της.

Η αλλοστερική ρύθμιση

Είναι γνωστές ως αυτές οι κυτταρικές διεργασίες στις οποίες η ενζυματική δραστηριότητα ρυθμίζεται από μια διαδικασία προσαρμογής. Αυτό είναι δυνατό χάρη στο γεγονός ότι παράγεται μια ανατροφοδότηση που μπορεί να είναι θετική (δηλαδή ενεργοποίηση) ή αρνητική (αναστολή).

Η ρύθμιση μπορεί να συμβεί με διάφορους τρόπους, είτε σε οργανική κλίμακα (υπερκυτταρική, πάνω από το κύτταρο), με μεταγωγή σήματος και με ομοιοπολική τροποποίηση των ενζύμων.

Η σταθεροποίηση του υποστρώματος μπορεί κανονικά να συμβεί στο ενεργό κέντρο όταν δεν υπάρχει ο αναστολέας.

Ωστόσο, αν αυτό το αλλοστερικό κέντρο καταλαμβάνεται από τον αναστολέα, αυτό το πρώτο στοιχείο αλλάζει στη δομή του και επομένως το υπόστρωμα δεν μπορεί να σταθεροποιηθεί.

Η παρουσία ενός μορφοποιημένου σιγμοειδούς κινητική μπορεί να προτείνει ότι υπάρχει μια σχέση της συνεργατικότητα στο υπόστρωμα, αλλά αυτό δεν είναι πάντα ο κανόνας, υπάρχουν εξαιρέσεις (βλέπε κεφάλαιο «αλλοστερισμό και συναδελφικότητας ?: Συνώνυμα» παρακάτω).

Δομή και κινητική

Αρκετά από τα πολυπεπτίδια των αλλοστερικών ενζύμων στερούνται καταλύτη. Εν πάση περιπτώσει, έχουν επίσης στρατηγικές και πολύ ειδικές θέσεις στις οποίες πραγματοποιείται σύνδεση και αναγνώριση του διαμορφωτή, γι 'αυτό μπορεί να προκύψει ένα πολύπλοκο ένζυμο διαμόρφωσης..

Αυτό είναι λόγω του γεγονότος ότι ο βαθμός της δραστικότητας του καταλύτη εξαρτάται από την πολικότητα που έχει τον διαμορφωτή, δηλαδή, ανάλογα με το αν είναι αρνητική (η αναστολή) ή θετικό (η σκανδάλη).

Ο τόπος όπου λαμβάνει χώρα αυτή η βιοχημική ανταλλαγή, ή μάλλον η ενζυματική αλληλεπίδραση με τον διαμορφωτή, είναι σωστά γνωστή ως αλλοστερική θέση.

Αυτό είναι όπου οι ιδιότητές τους διατηρούνται χωρίς ο διαμορφωτής να υποστεί μεταβολές σε χημικό επίπεδο. Ωστόσο, η σύνδεση μεταξύ του ρυθμιστή και του ενζύμου δεν είναι μη αναστρέψιμη, το αντίθετο. Μπορεί να ανατραπεί. Ως εκ τούτου, μπορεί να ειπωθεί ότι αυτή η διαδικασία αλλοστερικών ενζύμων δεν είναι ακίνητη.

Ένα χαρακτηριστικό που υπογραμμίζει τα αλλοστερικά ένζυμα είναι ότι δεν αντιστοιχούν στα κινητικά πρότυπα που πληρούν τις αρχές του Michaelis-Menten.

Με άλλα λόγια, τα πειράματα μέχρι τώρα έχουν δείξει ότι η σύνδεση υπάρχει μεταξύ ενός ενζύμου αλλοστερική και ρυθμιστές (ανεξάρτητα από πολικότητα της) έχει μια καμπύλη κορεσμού που έχει ένα κανονικό σχήμα, αλλά σιγμοειδές, με παρόμοια καμπυλότητα η Ελληνική επιστολή σίγμα.

Οι διαφορές σε αυτή τη σιγμοειδή μορφή είναι λίγες, ανεξάρτητα από το αν χρησιμοποιήθηκαν διαμορφωτές (θετικοί ή αρνητικοί) ή δεν χρησιμοποιήθηκαν καθόλου.

Σε όλες τις περιπτώσεις, η ταχύτητα των αντιδράσεων των αλλοστερικών ενζύμων δείχνει μια σειρά δραματικών τροποποιήσεων των οποίων οι συγκεντρώσεις υποστρώματος είναι χαμηλότερες σε σύγκριση με τους αρνητικούς διαμορφωτές και υψηλότερες με τις θετικές. Με τη σειρά τους, έχουν ενδιάμεσες τιμές όταν δεν υπάρχουν ρυθμιστές που να συνδέονται με τα ένζυμα.

Η κινητική συμπεριφορά των αλλοστερικών ενζύμων μπορεί να περιγραφεί με δύο μοντέλα: συμμετρικά και διαδοχικά.

Συμμετρικό μοντέλο

Σε αυτό το μοντέλο, ένα αλλοστερικό ένζυμο μπορεί να παρουσιαστεί σύμφωνα με τις διαμορφώσεις, οι οποίες είναι τεταμένες και χαλαρές.

Οι υπομονάδες μπορεί να είναι σε κάθε άκρο, δεδομένου ότι υπάρχει μια ισορροπία που κινείται μεταξύ των δύο καταστάσεων στις οποίες οι αρνητικές ρυθμιστές προσεγγίσουν το τεταμένες διαμόρφωση, ενώ η χαλαρή ενώνει τα υποστρώματα και ενεργοποιητές.

Διαδοχικό μοντέλο

Με αυτό το μοντέλο έχετε ένα διαφορετικό παράδειγμα. Εδώ υπάρχουν επίσης δύο διαμορφώσεις, αλλά το καθένα μπορεί να δράσει ανεξάρτητα, ξεχωριστά.

Σε αυτό το σημείο μπορεί να υπάρξει άνοδος ή πτώση στις συγγένειες των βιοχημικών δεσμών των ενζύμων, με επίπεδα συνεταιρισμού που μπορεί να είναι ενεργοποίησης ή αναστολής..

Οι δομικές αλλαγές περνούν διαδοχικά από μια υπομονάδα στην άλλη, με μια καθορισμένη σειρά.

Τόσο τα συμμετρικά όσο και τα διαδοχικά μοντέλα δουλεύουν μόνοι τους, σύμφωνα με τα δικά τους πρότυπα. Ωστόσο, και τα δύο μοντέλα μπορούν να λειτουργήσουν με κοινό τρόπο, επομένως δεν είναι αμοιβαία αποκλειστικά.

Σε αυτές τις περιπτώσεις ενδιάμεσες καταστάσεις στις οποίες παρατηρούνται οι διαμορφώσεις πώς, δηλαδή χαλαρή τεταμένες και συμμετέχουν σε μια συνεργατική διαδικασία στην οποία οι βιοχημικές αλληλεπιδράσεις των αλλοστερικά ένζυμα δεδομένης τήγματος.

Αλλοστερισμός και συνεταιρισμός: συνώνυμα?

Έχει θεωρηθεί ότι ο ολόστερος είναι ο ίδιος με τον συνεταιρισμό, αλλά αυτό δεν συμβαίνει. Η σύγχυση και των δύο όρων προφανώς προέρχεται από τις λειτουργίες τους.

Ωστόσο, πρέπει να σημειωθεί ότι αυτή η ομοιότητα δεν αρκεί για να χρησιμοποιηθούν ως ισοδύναμες λέξεις ο αλοστερισμός και ο συνεταιρισμός. Και οι δύο έχουν λεπτές αποχρώσεις, στις οποίες πρέπει να δοθεί προσοχή πριν περάσουν σε λανθασμένες γενικεύσεις και κατηγοριοποιήσεις.

Πρέπει να θυμόμαστε ότι τα αλλοστερικά ένζυμα, όταν ενώνουν τους διαμορφωτές, παίρνουν μια ποικιλία μορφών. Οι θετικοί διαμορφωτές ενεργοποιούν, ενώ οι αρνητικοί διαμορφωτές αναστέλλουν.

Και στις δύο περιπτώσεις υπάρχει μια ουσιαστική αλλαγή στην ενζυματική δομή στην ενεργό θέση, η οποία με τη σειρά της γίνεται η αλλαγή της ίδιας ενεργής θέσης.

Ένα από τα πιο πρακτικά παραδείγματα αυτού παρατηρείται σε μη ανταγωνιστική αναστολή, στην οποία ο αρνητικός διαμορφωτής δεσμεύεται σε ένα ένζυμο διαφορετικό από το υπόστρωμα.

Ωστόσο, η συγγένεια του ενζύμου ως προς το υπόστρωμα μπορεί να είναι μειωμένη από αυτό το αρνητικό αλλοστερικά ένζυμα διαμορφωτή, έτσι ώστε να μπορεί να γίνει μια ανταγωνιστική αναστολή ανεξάρτητα από τη δομή υποστρώματος είναι διαφορετική από την δομή του ενζύμου.

Παρομοίως, μπορεί να συμβεί ότι υπάρχει μια αύξηση στην εν λόγω συγγένεια ή ότι αντί για αποτέλεσμα αναστολής εμφανίζεται αντίστροφη επίδραση, δηλαδή, ένα αποτέλεσμα ενεργοποίησης.

Το φαινόμενο του συνεταιρισμού παρουσιάζεται σε πολλά από τα αλλοστερικά ένζυμα, αλλά αυτό κατατάσσεται μόνο όταν τα ένζυμα έχουν πολλά σημεία όπου καταφέρνουν να δεσμευτούν στο υπόστρωμα, έτσι ονομάζονται ολιγομερή ένζυμα.

Επιπλέον, οι συγγένειες παράγονται σύμφωνα με το επίπεδο συγκέντρωσης που έχει ο τελεστής και σε αυτούς οι θετικοί διαμορφωτές, οι αρνητικοί και ακόμη και το ίδιο το υπόστρωμα δρουν με ποικίλο τρόπο σε όλη αυτή τη διαδικασία.

Προκειμένου να παραχθεί αυτό το αποτέλεσμα, είναι απαραίτητο να παρουσιαστούν αρκετές θέσεις ικανές να συνδεθούν με το υπόστρωμα και το αποτέλεσμα φαίνεται γραφικά σε επιστημονικές μελέτες ως σιγμοειδείς καμπύλες, οι οποίες έχουν ήδη αναφερθεί.

Και εκεί συμβαίνει η εμπλοκή, επειδή τείνει να συσχετιστεί ότι εάν υπάρχει μια σιγμοειδής καμπύλη στην ενζυματική ανάλυση είναι επειδή το αλλοστερικό ένζυμο που παρατηρείται πρέπει απαραίτητα να είναι συνεργατικό.

Επιπλέον, ένας από τους παράγοντες που συμβάλλουν στην εμπλοκή αυτή είναι ότι ο βαθμός συνεταιριμότητας που υπάρχει στο σύστημα λειτουργεί από αλλοστερικούς τελεστές..

Το επίπεδό του μπορεί να αυξηθεί με την παρουσία αναστολέων, ενώ τείνει να μειώνεται όταν υπάρχουν ενεργοποιητές.

Εντούτοις, η κινητική αφήνει μόνο την σιγμοειδή κατάσταση όταν γίνεται michaeliana στην οποία οι συγκεντρώσεις του ενεργοποιητή είναι αυξημένες.

Επομένως, είναι σαφές ότι οι σιγμοειδείς καμπύλες μπορεί να είναι αντονύμια αλλοστερικών ενζύμων. Αν και τα περισσότερα από αυτά τα ένζυμα, όταν αυτό το υπόστρωμα είναι κορεσμένο, έχουν αυτό το σήμα, είναι ψευδές ότι υπάρχει μια αλλοστερική αλληλεπίδραση μόνο επειδή μια καμπυλότητα της σιγμοειδούς κινητικής φαίνεται στο γράφημα..

Υποθέτουμε ότι το αντίστροφο είναι επίσης παραπλανητικό. το σιγμοειδές δεν υποδηλώνει από ένα που είναι πριν από μια ρητή εκδήλωση για την αδιαμφισβήτητη του οσφυαλγία.

Μια μοναδική οσφυαλγία: αιμοσφαιρίνη

Η αιμοσφαιρίνη θεωρείται κλασικό παράδειγμα του τι συμβαίνει με τα αλλοστερικά συστήματα. Ένα υπόστρωμα που αντιστοιχεί στον σιγμοειδή τύπο είναι σταθερό σε αυτό το συστατικό των ερυθρών αιμοσφαιρίων.

Αυτή η σταθεροποίηση μπορεί να παρεμποδιστεί μέσω τελεστών στους οποίους δεν υπάρχει δράση στο ενεργό κέντρο, το οποίο δεν είναι άλλο από την ομάδα αιμά. Η κινητική των Μichael, από την άλλη πλευρά, παρουσιάζεται μεμονωμένα στις υπομονάδες που συμμετέχουν στην οξυγόνωση.

Αναφορές

1. Bu, Ζ. And Callaway, D.J. (2011). "Δυναμική πρωτεϊνών και αλλοστέρες ευρείας κλίμακας στην κυτταρική σηματοδότηση". Advances in Protein Chemistry and Structural Biology, 83: σελ. 163-221.
2. Huang, Ζ; Zhu, L. et al (2011). "ASD: μια ολοκληρωμένη βάση δεδομένων αλλοστερικών πρωτεϊνών και διαμορφωτών". Nucleic Acids Research, 39, σελ. D663-669.
3. Kamerlin, S.C. και Warshel, Α (2010). "Στην αυγή του 21ου αιώνα: Είναι η δυναμική η έλλειψη ζεύξης για την κατανόηση της κατάλυσης ενζύμων;". Πρωτεΐνες: Δομή, Λειτουργία και Βιοπληροφορική, 78 (6): σελ. 1339-75.
4. Koshland, D.E .; Némethy, G. and Filmer, D. (1966). "Σύγκριση πειραματικών δεδομένων σύνδεσης και θεωρητικών μοντέλων σε πρωτεΐνες που περιέχουν υπομονάδες". Biochemistry, 5 (1): σελ. 365-85.
5. Martínez Guerra, Juan José (2014). Δομή και κινητική των αλλοστερικών ενζύμων. Aguascalientes, Μεξικό: Αυτόνομο Πανεπιστήμιο Aguascalientes. Ανάκτηση από libroelectronico.uaa.mx.
6. Monod, J., Wyman, J. and Changeux, J.P. (1965). "Σχετικά με τη φύση των αλλοστερικών μεταβάσεων: ένα εύλογο μοντέλο". Journal of Molecular Biology, 12: σελ. 88-118.
7. Teijón Rivera, José María; Garrido Pertierra, Amando et αϊ (2006). Θεμελιώδη στοιχεία της δομικής βιοχημείας. Μαδρίτη: Εκδότης Tébar.
8. Περουβιανό Πανεπιστήμιο Cayetano Heredia (2017). Ρυθμιστικά ένζυμα. Λίμα, Περού: UPCH. Ανακτήθηκε από το upch.edu.pe.