Διαρθρωτική δομή, λειτουργίες και εξελικτική προοπτική
Το iνιτρινών είναι διαμεμβρανικές πρωτεΐνες υπεύθυνες για τη διαμεσολάβηση της προσκόλλησης μεταξύ των κυττάρων. Αυτές οι πρωτεΐνες έχουν ένα τμήμα που εκτείνεται στο περιβάλλον έξω από το κύτταρο και μπορεί να προσδεθεί σε άλλες πρωτεΐνες στην εξωκυτταρική μήτρα. Άλλοι μπορούν να προσδεθούν σε άλλα παρακείμενα κύτταρα, σε βακτηριακούς πολυσακχαρίτες ή σε ορισμένες ιικές πρωτεΐνες.
Όλες αυτές οι αλληλεπιδράσεις στην οποία οι ιντεγκρίνες που εμπλέκονται στην άποψη σταθερότητας παράγουν διάφορες διασταυρώσεις κυττάρων, το σχηματισμό της εξωκυττάριας μήτρας, σχηματισμού συσσωματωμάτων αιμοπεταλίων, ρύθμιση κυτταρικών κόμβους στο ανοσοποιητικό σύστημα, μεταξύ άλλων εκδηλώσεων biorelevant.
Οι ιντεγκρίνες έχουν βρεθεί σε διάφορους οργανισμούς, όπως θηλαστικά, πουλιά, ψάρια και μερικούς απλούς ευκαρυώτες όπως τα σφουγγάρια, τα νηματώδη και η μύγα των καρπών..
Ευρετήριο
- 1 Δομή
- 1.1 Δομικές γενικές ιδιότητες των ιντεγκρινών
- 1.2 Χαρακτηριστικά των υπομονάδων
- 1.3 Ομοιογενής ένωση μεταξύ των υπομονάδων
- 2 Λειτουργίες
- 3 Εξέλιξη της προοπτικής
- 4 Αναφορές
Δομή
Δομικές γενικές ιδιότητες των ιντεγκρινών
Οι ιντεγκρίνες είναι γλυκοπρωτεΐνες. Οι πρωτεΐνες είναι μακρομόρια που σχηματίζονται από μεγάλες αλυσίδες αμινοξέων που έχουν μεγάλη ποικιλία λειτουργιών σε οργανισμούς. Ο όρος "γλυκό" αναφέρεται στην παρουσία υδατανθράκων (που ονομάζονται επίσης υδατάνθρακες) στην αλυσίδα αμινοξέων.
Αυτή η γλυκοπρωτεΐνη είναι διαμεμβράνη, δηλαδή διασχίζει τη μεμβράνη πλάσματος του κυττάρου. Σε ιντεγκρίνης υπάρχουν τρεις τομείς: έναν εξωκυτταρικό που επιτρέπει προσάρτηση σε άλλες δομές, ένα τομέα που διεισδύει στη μεμβράνη του κυττάρου, και το τελευταίο βρίσκεται εντός του κυττάρου και συνδέεται με το κυτταρικό σκελετό.
Εξωκυτταρικό τμήμα
Ένα από τα πιο σημαντικά χαρακτηριστικά των ιντεγκρινών είναι ότι το τμήμα που δίνει έξω από το κύτταρο έχει σφαιρικό σχήμα. Αυτές έχουν μια σειρά από τοποθεσίες που επιτρέπουν την αναγνώριση των μορίων που βρίσκονται στη μήτρα. Αυτές οι αλληλουχίες αποτελούνται από τα αμινοξέα αργινίνη, γλυκίνη και ασπαρτικό.
Αυτό το τμήμα που συμμετέχει στην ένωση έχει μήκος περίπου 60 υπολειμμάτων αμινοξέων
Διαμεμβρανικό τμήμα
Η αλληλουχία της πρωτεΐνης που διέρχεται από την κυτταρική μεμβράνη χαρακτηρίζεται από την ύπαρξη δομής τύπου άλφα έλικας. Στη συνέχεια, οι δύο αλυσίδες βυθίζονται στο κυτταρόπλασμα του κυττάρου.
Κυτταροπλασματικό τμήμα
Και στο κυτταρόπλασμα του κυττάρου, μπορείτε να συμμετέχετε σε άλλες δομές, αν διαφορετικές πρωτεΐνες, ή κυτταροσκελετού, όπως ταλίνη, ακτίνη, μεταξύ άλλων,.
Η "ουρά" που βρίσκεται στο κυτταρόπλασμα έχει μέσο μήκος 75 υπολειμμάτων αμινοξέων (αν και υπάρχουν εξαιρέσεις με περισσότερα από 1000 στην περιοχή αυτή).
Αυτός ο μηχανισμός επιτρέπει ιντεγκρίνες λειτουργούν ως γέφυρα μάλλον δυναμική ανταλλαγή πληροφοριών: πρωτεϊνικά μόρια προσδένονται μορίων εξωκυτταρικής μήτρας που βρίσκονται στο εσωτερικό, δημιουργώντας μία σειρά σημάτων και μετάδοση πληροφοριών.
Χαρακτηριστικά των υπομονάδων
Κάθε ιντεγκρίνη σχηματίζεται από τη μη ομοιοπολική σύνδεση δύο διαμεμβρανικών γλυκοπρωτεϊνών: την α και β υπομονάδα. Δεδομένου ότι αυτές οι υπομονάδες δεν είναι ίσες, η ιντεγκρίνη λέγεται ότι είναι ένα ετεροδιμερές (hetero από διαφορετικές και διμερές από την ένωση των δύο υπομονάδων). Η αλυσίδα α έχει μήκος περίπου 800 αμινοξέα και το β με 100 αμινοξέα.
Η υπομονάδα α έχει δύο αλυσίδες συνδεδεμένες με δισουλφιδικούς δεσμούς και έχει μια σφαιρικά κεφάλι με θέσεις δέσμευσης δισθενών κατιόντων. Η β υπομονάδα, από την άλλη πλευρά, είναι πλούσια σε κατάλοιπα του αμινοξέος κυστεΐνη και το ενδοκυτταρικό τμήμα μπορεί να μεσολαβήσει σε αλληλεπιδράσεις με μία σειρά συνδετικών πρωτεϊνών.
Ομοιογενής ένωση μεταξύ των υπομονάδων
Υπάρχουν 18 α αλυσίδες και 8 β αλυσίδες. Οι διαφορετικοί συνδυασμοί μεταξύ των δύο υπομονάδων καθορίζουν τις ενσωματίνες που υπάρχουν, με τουλάχιστον 24 διαφορετικά διμερή.
Οι συνδυασμοί μπορούν να είναι ως εξής: ένα με α β, α ή ένα β αρκετές αλυσίδες. Β αλυσίδες είναι υπεύθυνοι για τον καθορισμό του τρόπου συγκεκριμένες Ένωσης, και να το τμήμα της ιντεγρίνης υπεύθυνος για τη μεσολάβηση της αλληλεπίδρασης με το μόριο-στόχο.
Με αυτό τον τρόπο, οι συγκεκριμένοι συνδυασμοί υπομονάδων καθορίζουν ποιο μόριο θα συνδεθεί με. Για παράδειγμα, η ιντεγκρίνη που σχηματίζεται με α3 υπομονάδα και β1 είναι ειδικά για την αλληλεπίδραση με ινονηκτίνη.
Αυτή η ιντεγκρίνη είναι γνωστή ως α3β1 (Για να τα ονομάσετε, απλά αναφέρετε τον αριθμό της υπομονάδας ως δείκτη). Παρομοίως, η ιντεγκρίνη α2β1 δεσμεύεται στο κολλαγόνο.
Λειτουργίες
Οι ιντεγκρίνες είναι κρίσιμες πρωτεΐνες επιτρέποντας την αλληλεπίδραση μεταξύ του κυττάρου και του περιβάλλοντος, αφού διαθέτουν τους υποδοχείς της ένωσης σε διαφορετικό συστατικό της εξωκυτταρικής μήτρας. Συγκεκριμένα, η δέσμευση λαμβάνει χώρα μεταξύ της μήτρας και του κυτταροσκελετού.
Χάρη σε αυτές τις ιδιότητες, οι ιντεγρίνες είναι υπεύθυνες για τη ρύθμιση του κυτταρικού σχήματος, του προσανατολισμού και της κίνησης.
Επιπλέον, οι ιντεγκρίνες είναι ικανές να ενεργοποιούν διάφορες ενδοκυτταρικές οδούς. Το κυτοπλασμικό τμήμα της ιντεγκρίνης μπορεί να ενεργοποιήσει μια αλυσίδα σηματοδότησης.
Αυτή η αλληλεπίδραση οδηγεί σε μια παγκόσμια κυτταρική απόκριση, όπως συμβαίνει με τους συμβατικούς υποδοχείς σηματοδότησης. Αυτό το μονοπάτι οδηγεί σε αλλαγές στην έκφραση των γονιδίων.
Εξέλιξη της προοπτικής
Μια αποτελεσματική προσκόλληση μεταξύ των κυττάρων για τον σχηματισμό ιστών ήταν, χωρίς αμφιβολία, ένα κρίσιμο χαρακτηριστικό που θα έπρεπε να υπήρχε στην εξελικτική εξέλιξη των πολυκύτταρων οργανισμών.
Η εμφάνιση της οικογένειας των ιντεγκρινών έχει εντοπιστεί στην εμφάνιση μεταζωϊνών περίπου 600 εκατομμύρια χρόνια πριν.
Μια ομάδα ζώων με ιστορικό ιστορικό χαρακτηριστικό είναι τα πορφύρα, που συνήθως ονομάζονται θαλάσσια σφουγγάρια. Σε αυτά τα ζώα, η κυτταρική προσκόλληση λαμβάνει χώρα με μια εξωκυτταρική μήτρα πρωτεογλυκάνης. Οι υποδοχείς που δεσμεύονται σε αυτή τη μήτρα έχουν ένα τυπικό μοτίβο σύνδεσης ιντεγκρίνης.
Στην πραγματικότητα, σε αυτή την ομάδα ζώων έχουμε εντοπίσει τα γονίδια που σχετίζονται με συγκεκριμένες υπομονάδες ορισμένων ιντεγκρινών.
Κατά τη διάρκεια της εξέλιξης, ο πρόγονος των metazoans απέκτησε μια ιντεγκρίνη και μια περιοχή σύνδεσης που έχει διατηρηθεί με την πάροδο του χρόνου σε αυτή την τεράστια ομάδα ζώων.
Δομικά, η μέγιστη πολυπλοκότητα των ιντεγκρινών παρατηρείται στην ομάδα των σπονδυλωτών. Υπάρχουν διαφορετικές ιντεγκρίνες που δεν υπάρχουν σε ασπόνδυλα, με νέους τομείς. Πράγματι, έχουν αναγνωριστεί περισσότερες από 24 διαφορετικές λειτουργικές ιντεγκρίνες στους ανθρώπους - ενώ στη μύγα καρπών Drosophila melanogaster υπάρχουν μόνο 5.
Αναφορές
- Alberts, Β, Bray, D., Hopkin, Κ, Johnson, Α D., Lewis, J., Raff, Μ, ... & Walter, Ρ (2013). Βασική βιολογία των κυττάρων. Garland Science.
- Campbell, Ι. D., & Humphries, Μ. (2011). Διαρθρωτική δομή, ενεργοποίηση και αλληλεπιδράσεις. Cold Spring Harbor προοπτικές στη βιολογία, 3(3), a004994.
- Cooper, G. Μ., & Hausman, R. Ε. (2007). Το κελί: μια μοριακή προσέγγιση. Ουάσιγκτον, DC, Σάντερλαντ, ΜΑ.
- Kierszenbaum, Α. (2012). Ιστολογία και κυτταρική βιολογία. Elsevier Βραζιλία.
- Koolman, J., & Röhm, Κ. Η. (2005). Βιοχημεία: κείμενο και άτλας. Ed. Panamericana Medical.
- Quintero, Μ, Monfort, J., & Μίτροβιτς, D. R. (2010). Οστεοαρθρίτιδα / Οστεοαρθρίτιδα: Βιολογία, φυσιοπαθολογία, κλινική και θεραπεία / Βιολογία, Παθοφυσιολογία, Κλινική και Θεραπεία. Ed. Panamericana Medical.
- Takada, Υ., Ye, Χ., & Simon, S. (2007). Οι ιντεγκρίνες. Βιολογία γονιδιώματος, 8(5), 215.