Μετουσίωση πρωτεϊνών Παράγοντες που την προκαλούν και συνέπειες

Το μετουσίωση των πρωτεϊνών Αποτελείται από την απώλεια της τρισδιάστατης δομής με διάφορους περιβαλλοντικούς παράγοντες, όπως η θερμοκρασία, το pH ή ορισμένοι χημικοί παράγοντες. Η απώλεια της δομής έχει ως αποτέλεσμα την απώλεια της βιολογικής λειτουργίας που σχετίζεται με αυτή την πρωτεΐνη, είτε ενζυμική είτε δομική, μεταφορέα, μεταξύ άλλων..

Η δομή της πρωτεΐνης είναι ιδιαίτερα ευαίσθητη στις αλλαγές. Η αποσταθεροποίηση μιας ενιαίας γέφυρας βασικού υδρογόνου μπορεί να μετουσιώνει την πρωτεΐνη. Κατά τον ίδιο τρόπο, υπάρχουν αλληλεπιδράσεις που δεν είναι απολύτως απαραίτητες για τη συμμόρφωση με τη λειτουργία των πρωτεϊνών και, σε περίπτωση αποσταθεροποίησης, δεν επηρεάζουν τη λειτουργία.

Ευρετήριο

• 1 Δομή πρωτεϊνών
  • 1.1 Πρωτογενής δομή
  • 1.2 Δευτερεύουσα δομή
  • 1.3 Τριτογενής δομή
  • 1.4 Τεταρτοταγής δομή
• 2 Παράγοντες που προκαλούν μετουσίωση
  • 2.1 ρΗ
  • 2.2 Θερμοκρασία
  • 2.3 Χημικές ουσίες
  • 2.4 Αναγωγικοί παράγοντες
• 3 Συνέπειες
  • 3.1 Επανατοποθέτηση
• 4 πρωτεΐνες Chaperone
• 5 Αναφορές

Δομή των πρωτεϊνών

Για να κατανοήσουμε τις διαδικασίες μετουσίωση πρωτεΐνης, πρέπει να γνωρίζουμε πώς οργανώνονται οι πρωτεΐνες. Οι παρούσες πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτογενείς και τεταρτογενείς δομές.

Πρωτογενής δομή

Είναι η αλληλουχία αμινοξέων που αποτελούν την εν λόγω πρωτεΐνη. Τα αμινοξέα είναι τα θεμελιώδη δομικά στοιχεία αυτών των βιομορίων και υπάρχουν 20 διαφορετικοί τύποι, ο καθένας με ιδιαίτερες φυσικές και χημικές ιδιότητες. Συνενώνονται μεταξύ τους μέσω πεπτιδικού δεσμού.

Δευτερεύουσα δομή

Σε αυτή τη δομή αυτή η γραμμική αλυσίδα αμινοξέων αρχίζει να διπλώνεται με δεσμούς υδρογόνου. Υπάρχουν δύο βασικές δευτερεύουσες δομές: η έλικα α, σπειροειδής? και το διπλωμένο φύλλο β, όταν δύο γραμμικές αλυσίδες ευθυγραμμίζονται παράλληλα.

Τριτογενής δομή

Συμπεριλαμβάνει άλλους τύπους δυνάμεων που οδηγούν σε συγκεκριμένη αναδίπλωση του τρισδιάστατου σχήματος.

Τα R αλυσίδες των υπολειμμάτων αμινοξέων που συνθέτουν τη δομή της πρωτεΐνης μπορεί να σχηματίζουν δισουλφιδικές γέφυρες και υδρόφοβα τμήματα των πρωτεϊνών ομαδοποιημένων εσωτερικό, ενώ υδρόφιλες δώσει το πρόσωπό νερό. Οι δυνάμεις van der Waals δρουν ως σταθεροποιητής των περιγραφόμενων αλληλεπιδράσεων.

Τεταρτογενής δομή

Αποτελείται από συσσωματώματα πρωτεϊνικών μονάδων.

Όταν μια πρωτεΐνη μετουσιώνεται, χάνει την τεταρτοταγή, τριτοταγή και δευτερογενή δομή, ενώ η πρωταρχική παραμένει άθικτη. Οι πρωτεΐνες που είναι πλούσιες σε δισουλφιδικούς δεσμούς (τριτοταγή δομή) δίνουν μεγαλύτερη αντίσταση στην μετουσίωση.

Παράγοντες που προκαλούν μετουσίωση

Οποιοσδήποτε παράγοντας που αποσταθεροποιεί τους μη ομοιοπολικούς δεσμούς που είναι υπεύθυνοι για τη διατήρηση της φυσικής δομής της πρωτεΐνης μπορεί να προκαλέσει μετουσίωση της. Μεταξύ των σημαντικότερων μπορούμε να αναφέρουμε:

ρΗ

Σε πολύ ακραίες τιμές ρΗ, είτε όξινα είτε βασικά μέσα, η πρωτεΐνη μπορεί να χάσει την τρισδιάστατη διαμόρφωσή της. Η περίσσεια ιόντων Η⁺ και OH^- στη μέση αποσταθεροποιεί τις αλληλεπιδράσεις της πρωτεΐνης.

Αυτή η αλλαγή στο μοτίβο ιόντων προκαλεί μετουσίωση. Η μετουσίωση με ρΗ μπορεί να είναι αντιστρέψιμη σε ορισμένες περιπτώσεις, και σε άλλες μη αναστρέψιμες.

Θερμοκρασία

Η θερμική μετουσίωση λαμβάνει χώρα όταν η θερμοκρασία αυξάνεται. Στους οργανισμούς που ζουν σε μέσες περιβαλλοντικές συνθήκες, οι πρωτεΐνες αρχίζουν να αποσταθεροποιούν σε θερμοκρασίες άνω των 40 ° C. Σαφώς, οι πρωτεΐνες θερμοφιλικών οργανισμών μπορούν να αντέξουν αυτές τις θερμοκρασιακές κλίμακες.

Αυξήσεις της θερμοκρασίας οδηγούν σε αυξημένες μοριακές κινήσεις που επηρεάζουν δεσμούς υδρογόνου και άλλους μη ομοιοπολικούς δεσμούς, με αποτέλεσμα την απώλεια τριτοταγούς δομής.

Αυτές οι αυξήσεις της θερμοκρασίας οδηγούν σε μείωση του ρυθμού αντίδρασης, εάν μιλάμε για ένζυμα.

Χημικές ουσίες

Οι πολικές ουσίες - όπως η ουρία - σε υψηλές συγκεντρώσεις επηρεάζουν τους δεσμούς υδρογόνου. Επίσης, οι μη πολικές ουσίες μπορούν να έχουν παρόμοιες συνέπειες.

Τα απορρυπαντικά μπορούν επίσης να αποσταθεροποιήσουν τη δομή των πρωτεϊνών. Ωστόσο, δεν είναι μια επιθετική διαδικασία και είναι ως επί το πλείστον αναστρέψιμες.

Περιοριστικοί παράγοντες

Η β-μερκαπτοαιθανόλη (HOCH2CH2SH) είναι ένας χημικός παράγοντας που χρησιμοποιείται συχνά στο εργαστήριο για τη μετουσίωση των πρωτεϊνών. Είναι υπεύθυνη για τη μείωση των δισουλφιδικών γεφυρών μεταξύ των υπολειμμάτων αμινοξέων. Μπορεί να αποσταθεροποιήσει την τριτοταγή ή τεταρτοταγή δομή της πρωτεΐνης.

Ένας άλλος αναγωγικός παράγοντας με παρόμοιες λειτουργίες είναι η διθειοθρεϊτόλη (DTT). Επιπλέον, άλλοι παράγοντες που συμβάλλουν στην απώλεια της φυσικής δομής στις πρωτεΐνες είναι βαρέα μέταλλα σε υψηλές συγκεντρώσεις και υπεριώδη ακτινοβολία.

Συνέπειες

Όταν εμφανίζεται μετουσίωση, η πρωτεΐνη χάνει τη λειτουργία της. Οι πρωτεΐνες λειτουργούν άριστα όταν βρίσκονται στη μητρική τους κατάσταση.

Η απώλεια της λειτουργίας δεν συνδέεται πάντα με μια διαδικασία μετουσίωσης. Μια μικρή αλλαγή στη δομή της πρωτεΐνης μπορεί να οδηγήσει σε απώλεια της λειτουργίας χωρίς αποσταθεροποίηση ολόκληρης της τρισδιάστατης δομής.

Η διαδικασία μπορεί να είναι ή να μην είναι μη αναστρέψιμη. Στο εργαστήριο, αν οι συνθήκες αντιστρέφονται, η πρωτεΐνη μπορεί να επιστρέψει στην αρχική διαμόρφωσή της.

Επανατοποθέτηση

Ένα από τα πιο διάσημα και πειστικά πειράματα σχετικά με την αναγέννηση αποδείχθηκε στην ριβονουκλεάση Α.

Όταν οι ερευνητές πρόσθεσαν παράγοντες μετουσίωσης όπως ουρία ή β-μερκαπτοαιθανόλη, η πρωτεΐνη μετουσιώθηκε. Εάν οι παράγοντες αυτοί απομακρυνθούν, η πρωτεΐνη επέστρεψε στη φυσική της διαμόρφωση και μπορούσε να εκτελέσει τη λειτουργία της με απόδοση 100%.

Ένα από τα σημαντικότερα συμπεράσματα αυτής της έρευνας ήταν να επιδείξει πειραματικά ότι η τρισδιάστατη διαμόρφωση της πρωτεΐνης δίνεται από την αρχική της δομή.

Σε ορισμένες περιπτώσεις, η διαδικασία μετουσίωσης είναι εντελώς μη αναστρέψιμη. Για παράδειγμα, όταν μαγειρεύουμε ένα ωάριο εφαρμόζουμε θερμότητα στις πρωτεΐνες (το κύριο είναι η λευκωματίνη) που το καθιστούν, το λευκό παίρνει μια στερεά, υπόλευκη εμφάνιση. Δυστυχώς μπορούμε να συμπεράνουμε ότι, ακόμη και αν το δροσίσουμε, δεν θα επιστρέψει στην αρχική του μορφή.

Στις περισσότερες περιπτώσεις, η διαδικασία μετουσίωσης συνοδεύεται από απώλεια διαλυτότητας. Μειώνει επίσης το ιξώδες, την ταχύτητα διάχυσης και κρυσταλλώνει πιο εύκολα.

Προστατευτικές πρωτεΐνες

Οι πρωτεΐνες συνοδός ή chaperonin είναι υπεύθυνες για την πρόληψη της μετουσίωσης άλλων πρωτεϊνών. Καταστέλλουν επίσης ορισμένες αλληλεπιδράσεις που δεν είναι επαρκείς μεταξύ των πρωτεϊνών για να εξασφαλιστεί η σωστή αναδίπλωση του.

Όταν η θερμοκρασία του μέσου αυξάνεται, αυτές οι πρωτεΐνες αυξάνουν τη συγκέντρωσή τους και δρουν παρεμποδίζοντας την μετουσίωση άλλων πρωτεϊνών. Αυτός είναι ο λόγος για τον οποίο ονομάζονται επίσης "πρωτεΐνες θερμικού σοκ" ή HSP για το ακρωνύμιο της στα αγγλικά (Πρωτεΐνες θερμικού σοκ).

Οι chaperoninas είναι ανάλογες με ένα κλουβί ή ένα βαρέλι που προστατεύει στο εσωτερικό του την πρωτεΐνη που μας ενδιαφέρει. 

Αυτές οι πρωτεΐνες που ανταποκρίνονται σε καταστάσεις κυτταρικού στρες έχουν αναφερθεί σε διάφορες ομάδες ζώντων οργανισμών και είναι εξαιρετικά διατηρημένες. Υπάρχουν διαφορετικά είδη σαπερονινών και ταξινομούνται ανάλογα με το μοριακό τους βάρος.

Αναφορές

1. Campbell, Ν.Α., & Reece, J. Β. (2007). Βιολογία. Ed. Panamericana Medical.
2. Devlin, Τ. Μ. (2004). Βιοχημεία: βιβλίο με κλινικές εφαρμογές. Αντίστροφα.
3. Koolman, J., & Röhm, Κ. Η. (2005). Βιοχημεία: κείμενο και άτλας. Ed. Panamericana Medical.
4. Melo, V., Ruiz, V. Μ., & Cuamatzi, Ο. (2007). Βιοχημεία μεταβολικών διεργασιών. Επαναστροφή.
5. Pacheco, D., & Leal, D.P. (2004). Ιατρική βιοχημεία. Συντάκτης Limusa.
6. Pena, Α., Arroyo, Α., Gomez, Α. & Tapia, R. (1988). Βιοχημεία. Συντάκτης Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, W. Η. (2009). Ζωή: Η επιστήμη της βιολογίας. Ed. Panamericana Medical.
8. Tortora, G.J., Funke, Β. R., & Case, C.L. (2007). Εισαγωγή στη μικροβιολογία. Ed. Panamericana Medical.
9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Βασικές αρχές της βιοχημείας. Ed. Panamericana Medical.